{"id":6788,"date":"2026-01-05T12:01:17","date_gmt":"2026-01-05T12:01:17","guid":{"rendered":"https:\/\/www.nanovi.de\/scienza\/stato-della-scienza\/"},"modified":"2026-06-03T12:24:28","modified_gmt":"2026-06-03T12:24:28","slug":"stato-della-scienza","status":"publish","type":"page","link":"https:\/\/www.nanovi.de\/it\/scienza\/stato-della-scienza\/","title":{"rendered":"Stato della scienza"},"content":{"rendered":"\t\t<div data-elementor-type=\"wp-page\" data-elementor-id=\"6788\" class=\"elementor elementor-6788 elementor-4143\" data-elementor-post-type=\"page\">\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-7aa57d56 e-flex e-con-boxed e-con e-parent\" data-id=\"7aa57d56\" data-element_type=\"container\" data-e-type=\"container\">\n\t\t\t\t\t<div class=\"e-con-inner\">\n\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-18570efe e-con-full e-flex e-con e-child\" data-id=\"18570efe\" data-element_type=\"container\" data-e-type=\"container\">\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-6b0da0f7 elementor-widget elementor-widget-heading\" data-id=\"6b0da0f7\" data-element_type=\"widget\" data-e-type=\"widget\" data-widget_type=\"heading.default\">\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-widget-container\">\n\t\t\t\t\t<h1 class=\"elementor-heading-title elementor-size-default\">Stato della scienza<\/h1>\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-103ca10 elementor-widget elementor-widget-heading\" data-id=\"103ca10\" data-element_type=\"widget\" data-e-type=\"widget\" data-widget_type=\"heading.default\">\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-widget-container\">\n\t\t\t\t\t<h4 class=\"elementor-heading-title elementor-size-default\">L\u2019acqua, il mezzo necessario per il ripiegamento delle proteine.<\/h4>\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-7b2326f6 elementor-widget elementor-widget-image\" data-id=\"7b2326f6\" 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class=\"ekit-wid-con\" ><div class=\"ekit-heading elementskit-section-title-wraper    ekit_heading_tablet-   ekit_heading_mobile-\"><h2 class=\"ekit-heading--title elementskit-section-title \">Comprendere l\u2019acqua a livello molecolare<\/h2><\/div><\/div>\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-78bd8769 e-con-full e-flex e-con e-child\" data-id=\"78bd8769\" data-element_type=\"container\" data-e-type=\"container\">\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-6851a5cd elementor-widget elementor-widget-text-editor\" data-id=\"6851a5cd\" data-element_type=\"widget\" data-e-type=\"widget\" data-widget_type=\"text-editor.default\">\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-widget-container\">\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t<p>L\u2019acqua \u00e8 essenziale nella biologia cellulare: possiede propriet\u00e0 uniche che rendono possibile la vita. Tre propriet\u00e0 chiave dell\u2019acqua sono particolarmente rilevanti e sono descritte nella letteratura scientifica: <\/p><ul><li>La capacit\u00e0 di assorbire specifiche energie elettromagnetiche<\/li><li>La formazione di domini coerenti<\/li><li>La modifica dell\u2019ordine (entropia) alle superfici<\/li><\/ul><p> <\/p><p>Quando le molecole d\u2019acqua assorbono determinate energie elettromagnetiche, si formano domini coerenti: piccole regioni caratterizzate da un maggiore ordine (bassa entropia). Questi domini vengono rapidamente trasmessi alle molecole d\u2019acqua circostanti, in modo simile a un\u2019onda che si propaga in uno stadio.<br\/>Quando tali domini incontrano una superficie, formano un sottile strato di molecole d\u2019acqua ordinate, la cosiddetta zona di esclusione (EZ). Senza un apporto costante di domini coerenti, queste EZ sono di breve durata e non possono essere immagazzinate. Tuttavia, svolgono un ruolo cruciale nei processi biologici.    <\/p>\t\t\t\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-71d4462 e-flex e-con-boxed e-con e-parent\" data-id=\"71d4462\" data-element_type=\"container\" data-e-type=\"container\">\n\t\t\t\t\t<div class=\"e-con-inner\">\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-8334983 elementor-widget elementor-widget-text-editor\" data-id=\"8334983\" data-element_type=\"widget\" data-e-type=\"widget\" data-widget_type=\"text-editor.default\">\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-widget-container\">\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t<p>Secondo la teoria dell\u2019elettrodinamica quantistica (QED) dell\u2019acqua (sviluppata da Del Giudice, Preparata e Vitiello), i <b>domini coerenti (CD)<\/b> si formano nell\u2019acqua liquida sotto l\u2019influenza dei <b>campi elettromagnetici (EMF)<\/b>. <\/p><p>La generazione di questi domini non avviene attraverso una semplice reazione chimica, bens\u00ec tramite processi fisici che influenzano la disposizione e le vibrazioni molecolari. I domini coerenti rappresentano uno stato di maggiore ordine locale dell\u2019acqua, indotto dall\u2019interazione con le interfacce e i campi elettromagnetici. Questo fenomeno \u00e8 centrale per spiegare le propriet\u00e0 fisiche uniche dell\u2019acqua nei sistemi biologici.  <\/p>\t\t\t\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-c0d687d e-flex e-con-boxed e-con e-parent\" data-id=\"c0d687d\" data-element_type=\"container\" data-e-type=\"container\" data-settings=\"{&quot;background_background&quot;:&quot;gradient&quot;}\">\n\t\t\t\t\t<div class=\"e-con-inner\">\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-02fef42 elementor-widget elementor-widget-heading\" data-id=\"02fef42\" data-element_type=\"widget\" data-e-type=\"widget\" data-widget_type=\"heading.default\">\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-widget-container\">\n\t\t\t\t\t<h2 class=\"elementor-heading-title elementor-size-default\">Meccanismi chiave della generazione<\/h2>\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-1dd7ab0 elementor-widget elementor-widget-text-editor\" data-id=\"1dd7ab0\" data-element_type=\"widget\" data-e-type=\"widget\" data-widget_type=\"text-editor.default\">\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-widget-container\">\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t<ul><li><strong>Campi elettromagnetici<\/strong>: Grazie alle sue propriet\u00e0 dipolari, l\u2019acqua \u00e8 altamente sensibile ai campi elettromagnetici. Questi campi possono eccitare le molecole d\u2019acqua inducendole ad allinearsi e a passare a stati vibrazionali coerenti. <\/li><li><strong>Assorbimento di energia: <\/strong>L\u2019interazione della luce (in particolare della luce infrarossa) e di altre forme di energia con l\u2019acqua liquida porta alla formazione di domini quantistici coerenti, nei quali le molecole d\u2019acqua oscillano collettivamente tra uno stato fondamentale e uno stato eccitato.<\/li><li><strong>Superfici e interfacce<\/strong>: I domini coerenti sono spesso stabilizzati in prossimit\u00e0 di superfici, come membrane cellulari, proteine o macromolecole nei sistemi biologici. A queste interfacce si forma uno strato strutturato (spesso definito acqua della zona di esclusione o acqua EZ), che favorisce un comportamento coerente. In questo strato, le molecole d\u2019acqua sono disposte in una struttura esagonale altamente organizzata, simile a un reticolo cristallino (pur rimanendo allo stato liquido).  <\/li><li><strong>Entropia ridotta: <\/strong>Questa disposizione ordinata rappresenta uno stato a entropia pi\u00f9 bassa. Le molecole hanno meno gradi di libert\u00e0 e vibrano in modo sincrono (coerente). <\/li><\/ul>\t\t\t\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-14cf048 e-flex e-con-boxed e-con e-parent\" data-id=\"14cf048\" data-element_type=\"container\" data-e-type=\"container\">\n\t\t\t\t\t<div class=\"e-con-inner\">\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-9e8bfeb elementor-widget elementor-widget-heading\" data-id=\"9e8bfeb\" data-element_type=\"widget\" data-e-type=\"widget\" data-widget_type=\"heading.default\">\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-widget-container\">\n\t\t\t\t\t<h2 class=\"elementor-heading-title elementor-size-default\">Il ruolo dell\u2019acqua nel ripiegamento delle proteine<\/h2>\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-f7b18c8 elementor-widget elementor-widget-text-editor\" data-id=\"f7b18c8\" data-element_type=\"widget\" data-e-type=\"widget\" data-widget_type=\"text-editor.default\">\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-widget-container\">\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t<p>In biologia cellulare, le propriet\u00e0 dell\u2019acqua \u2014 l\u2019assorbimento di energia, la formazione di domini coerenti e l\u2019ordine alle superfici \u2014 sono fondamentali per il ripiegamento delle proteine.<br\/>Il processo inizia con il rilascio di specifiche energie elettromagnetiche assorbibili da parte dei radicali liberi eccitati. Questa energia viene assorbita dalle molecole d\u2019acqua circostanti e porta alla formazione di domini coerenti, che creano un sottile strato di molecole d\u2019acqua maggiormente ordinate sulla superficie delle proteine non ripiegate.<br\/>Successivamente avviene lo scambio entropico cruciale per il ripiegamento proteico. Le proteine non ripiegate esistono in uno stato disordinato (alta entropia). Per ripiegarsi in una proteina pi\u00f9 ordinata, esse devono passare a uno stato ordinato (bassa entropia).<br\/>L\u2019acqua cede il proprio ordine, le proteine acquisiscono ordine, si ripiegano e diventano strutturate e funzionali.      <\/p>\t\t\t\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-05f9f7f elementor-widget elementor-widget-image\" data-id=\"05f9f7f\" data-element_type=\"widget\" data-e-type=\"widget\" data-widget_type=\"image.default\">\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-widget-container\">\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t<a href=\"https:\/\/www.nanovi.de\/wp-content\/uploads\/2026\/03\/prozess-2-it-scaled.webp\" data-elementor-open-lightbox=\"yes\" data-elementor-lightbox-title=\"grafik 2 angepasst@2x\" data-e-action-hash=\"#elementor-action%3Aaction%3Dlightbox%26settings%3DeyJpZCI6NTg4NCwidXJsIjoiaHR0cHM6XC9cL3d3dy5uYW5vdmkuZGVcL3dwLWNvbnRlbnRcL3VwbG9hZHNcLzIwMjZcLzAzXC9wcm96ZXNzLTItaXQtc2NhbGVkLndlYnAifQ%3D%3D\">\n\t\t\t\t\t\t\t<img decoding=\"async\" width=\"2560\" height=\"1941\" src=\"https:\/\/www.nanovi.de\/wp-content\/uploads\/2026\/03\/prozess-2-it-scaled.webp\" class=\"attachment-full size-full wp-image-5884\" alt=\"\" srcset=\"https:\/\/www.nanovi.de\/wp-content\/uploads\/2026\/03\/prozess-2-it-scaled.webp 2560w, https:\/\/www.nanovi.de\/wp-content\/uploads\/2026\/03\/prozess-2-it-300x227.webp 300w, https:\/\/www.nanovi.de\/wp-content\/uploads\/2026\/03\/prozess-2-it-1024x776.webp 1024w, https:\/\/www.nanovi.de\/wp-content\/uploads\/2026\/03\/prozess-2-it-768x582.webp 768w, https:\/\/www.nanovi.de\/wp-content\/uploads\/2026\/03\/prozess-2-it-1536x1165.webp 1536w, https:\/\/www.nanovi.de\/wp-content\/uploads\/2026\/03\/prozess-2-it-2048x1553.webp 2048w\" sizes=\"(max-width: 2560px) 100vw, 2560px\" \/>\t\t\t\t\t\t\t\t<\/a>\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-47e3795 elementor-tablet-position-inline-start elementor-mobile-position-inline-start elementor-view-default elementor-position-block-start elementor-widget elementor-widget-icon-box\" data-id=\"47e3795\" data-element_type=\"widget\" data-e-type=\"widget\" data-widget_type=\"icon-box.default\">\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-widget-container\">\n\t\t\t\t\t\t\t<div class=\"elementor-icon-box-wrapper\">\n\n\t\t\t\t\t\t<div class=\"elementor-icon-box-icon\">\n\t\t\t\t<span  class=\"elementor-icon\">\n\t\t\t\t<i aria-hidden=\"true\" class=\"icon icon-zoom-in\"><\/i>\t\t\t\t<\/span>\n\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\n\t\t\t\t\t\t<div class=\"elementor-icon-box-content\">\n\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t<h3 class=\"elementor-icon-box-title\">\n\t\t\t\t\t\t<span  >\n\t\t\t\t\t\t\tClicca sull'immagine per ingrandirla\t\t\t\t\t\t<\/span>\n\t\t\t\t\t<\/h3>\n\t\t\t\t\n\t\t\t\t\n\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\n\t\t<\/div>\n\t\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-32c2b76 e-flex e-con-boxed e-con e-parent\" data-id=\"32c2b76\" data-element_type=\"container\" data-e-type=\"container\">\n\t\t\t\t\t<div class=\"e-con-inner\">\n\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-ddc4ca8 e-con-full e-flex e-con e-child\" data-id=\"ddc4ca8\" data-element_type=\"container\" data-e-type=\"container\">\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-d48e817 elementor-widget elementor-widget-elementskit-heading\" data-id=\"d48e817\" data-element_type=\"widget\" data-e-type=\"widget\" data-widget_type=\"elementskit-heading.default\">\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-widget-container\">\n\t\t\t\t\t<div class=\"ekit-wid-con\" ><div class=\"ekit-heading elementskit-section-title-wraper    ekit_heading_tablet-   ekit_heading_mobile-\"><h2 class=\"ekit-heading--title elementskit-section-title \">Il processo di ripiegamento delle proteine<\/h2><\/div><\/div>\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-b7b4227 e-con-full e-flex e-con e-child\" data-id=\"b7b4227\" data-element_type=\"container\" data-e-type=\"container\">\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-95ae028 elementor-widget elementor-widget-text-editor\" data-id=\"95ae028\" data-element_type=\"widget\" data-e-type=\"widget\" data-widget_type=\"text-editor.default\">\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-widget-container\">\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t<p data-start=\"33\" data-end=\"408\">Il ripiegamento delle proteine \u00e8 un processo termodinamico controllato da una variazione di entropia tra la proteina e il sottile strato di acqua ordinata che la circonda. Le proteine funzionali si formano quando una catena amminoacidica non ripiegata passa da uno stato di basso ordine (alta entropia) a uno stato di alto ordine (bassa entropia). <\/p><p data-start=\"410\" data-end=\"647\">L\u2019acqua ordinata, chiamata anche acqua della zona di esclusione (EZ), presenta una bassa entropia perch\u00e9 le sue molecole sono altamente strutturate. Al contrario, una catena amminoacidica non ripiegata ha un\u2019elevata entropia poich\u00e9 si trova in uno stato disordinato. <\/p><p data-start=\"649\" data-end=\"1109\" data-is-last-node=\"\" data-is-only-node=\"\">Quando una catena amminoacidica non ripiegata \u00e8 circondata da acqua ordinata a bassa entropia, pu\u00f2 avvenire uno scambio entropico. Questa transizione comporta una riduzione dell\u2019ordine negli strati d\u2019acqua attorno alla proteina, consentendo alla proteina stessa di ripiegarsi nella sua struttura tridimensionale altamente ordinata e funzionale.<br\/>Questo meccanismo dimostra quanto sia fondamentale la corretta struttura dell\u2019acqua per un efficiente ripiegamento proteico e, di conseguenza, per il corretto funzionamento cellulare.  <\/p>\t\t\t\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-ae11694 e-con-full e-flex e-con e-child\" data-id=\"ae11694\" data-element_type=\"container\" data-e-type=\"container\">\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-2f4ba5b elementor-widget elementor-widget-image\" data-id=\"2f4ba5b\" data-element_type=\"widget\" data-e-type=\"widget\" data-widget_type=\"image.default\">\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-widget-container\">\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t<img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" width=\"649\" height=\"351\" src=\"https:\/\/www.nanovi.de\/wp-content\/uploads\/2026\/03\/protein_it.webp\" class=\"attachment-large size-large wp-image-5898\" alt=\"\" srcset=\"https:\/\/www.nanovi.de\/wp-content\/uploads\/2026\/03\/protein_it.webp 649w, https:\/\/www.nanovi.de\/wp-content\/uploads\/2026\/03\/protein_it-300x162.webp 300w\" sizes=\"(max-width: 649px) 100vw, 649px\" \/>\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-4454e06 e-flex e-con-boxed e-con e-parent\" data-id=\"4454e06\" data-element_type=\"container\" data-e-type=\"container\">\n\t\t\t\t\t<div class=\"e-con-inner\">\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-a478d85 elementor-widget elementor-widget-text-editor\" data-id=\"a478d85\" data-element_type=\"widget\" data-e-type=\"widget\" data-widget_type=\"text-editor.default\">\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-widget-container\">\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t<p>Il ripiegamento delle proteine \u00e8 un processo termodinamico complesso che richiede e comporta <b>una variazione di entropia<\/b>. Questo processo rappresenta un esempio affascinante dell\u2019interazione tra entropia ed entalpia in un sistema biologico.  <\/p><p>La variazione netta di entropia durante il ripiegamento proteico \u00e8 <b>negativa<\/b>, il che significa che il sistema diventa pi\u00f9 ordinato. Questo sembra contraddire il Secondo Principio della Termodinamica, secondo il quale l\u2019entropia deve aumentare in un sistema isolato. Tuttavia, il ripiegamento delle proteine non avviene in un sistema isolato, bens\u00ec in soluzione acquosa.   <\/p>\t\t\t\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-ec8a84c elementor-widget elementor-widget-heading\" data-id=\"ec8a84c\" data-element_type=\"widget\" data-e-type=\"widget\" data-widget_type=\"heading.default\">\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-widget-container\">\n\t\t\t\t\t<h2 class=\"elementor-heading-title elementor-size-default\">Il ruolo dell\u2019entropia nel ripiegamento delle proteine<\/h2>\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-element elementor-element-b2d199c elementor-widget elementor-widget-text-editor\" data-id=\"b2d199c\" data-element_type=\"widget\" data-e-type=\"widget\" data-widget_type=\"text-editor.default\">\n\t\t\t\t<div class=\"elementor-widget-container\">\n\t\t\t\t\t\t\t\t\t<p>Il processo complessivo \u00e8 descritto dal <b>criterio di Gibbs\u2011Helmholtz<\/b>:<\/p><blockquote><p><strong><em>\u0394G = \u0394H &#8211; T\u0394S<\/em><\/strong><\/p><\/blockquote><p>Affinch\u00e9 il ripiegamento avvenga spontaneamente, l\u2019energia libera di Gibbs (<em>\u0394G<\/em>) deve essere <b>negativa<\/b>.<\/p><p>Il contributo entropico (<em>\u0394S<\/em>) pu\u00f2 essere suddiviso in due componenti principali:<\/p><ol><li><strong>Entropia della catena polipeptidica (negativa)<\/strong><ul><li><b>Stato non ripiegato:<\/b> La proteina non ripiegata (conformazione a random coil) possiede un\u2019elevata entropia conformazionale, poich\u00e9 sono possibili moltissime strutture diverse.<\/li><li><b>Stato ripiegato: <\/b>La proteina nativa e ripiegata assume una struttura tridimensionale specifica, altamente ordinata e rigida.<\/li><li><b>Effetto netto: <\/b>La riduzione del numero di conformazioni possibili comporta una diminuzione significativa dell\u2019entropia della proteina.<\/li><\/ul><\/li><\/ol><ol start=\"2\"><li><strong>Entropia dell\u2019acqua (positiva e cruciale): <\/strong>Questo \u00e8 il fattore determinante che rende possibile il ripiegamento proteico.<ul><li><b>Stato non ripiegato: <\/b>Le catene laterali idrofobiche (repellenti all\u2019acqua) della proteina non ripiegata sono esposte all\u2019acqua. L\u2019acqua reagisce formando strutture ordinate a gabbia, chiamate clatrati, attorno a questi residui idrofobici. Ci\u00f2 riduce fortemente l\u2019entropia dell\u2019acqua.  <\/li><li><b>Stato ripiegato: <\/b>Durante il ripiegamento, le catene laterali idrofobiche si spostano verso l\u2019interno della proteina, lontano dall\u2019acqua (effetto idrofobico). Le gabbie d\u2019acqua ordinate si dissolvono e le molecole d\u2019acqua vengono rilasciate in uno stato libero e disordinato. <\/li><li><b>Effetto netto: <\/b>Il rilascio di queste molecole d\u2019acqua porta a un aumento significativo dell\u2019entropia dell\u2019ambiente acquoso, compensando la perdita di entropia della proteina e rendendo il processo di ripiegamento termodinamicamente favorevole.<\/li><\/ul><\/li><\/ol><h4> <\/h4><h4><strong>Conclusioni <\/strong><\/h4><p>La <b>variazione totale di entropia (\u0394S<sub>totale<\/sub><b>)<\/b><\/b> del sistema (proteina + acqua) \u00e8 composta dal contributo negativo della proteina e dal contributo positivo dell\u2019acqua:<\/p><blockquote><p><em><strong>\u0394S<sub>totale<\/sub>\u200b=\u0394S<sub>proteina<\/sub>\u200b+\u0394S<sub>acqua\u200b<\/sub><\/strong><\/em><\/p><\/blockquote><p>Il guadagno entropico positivo dell\u2019acqua della soluzione \u00e8 generalmente <b>sufficientemente grande da compensare, o addirittura superare, la perdita entropica negativa della proteina.<\/b><\/p><p><b>L\u2019effetto idrofobico<\/b> rappresenta quindi la principale forza motrice del ripiegamento delle proteine, guidata <b>dall\u2019aumento di entropia dell\u2019acqua<\/b>.<\/p>\t\t\t\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t\t\t<\/div>\n\t\t","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p>Stato della scienza L\u2019acqua, il mezzo necessario per il ripiegamento delle proteine. 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