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L’acqua è essenziale nella biologia cellulare: possiede proprietà uniche che rendono possibile la vita. Tre proprietà chiave dell’acqua sono particolarmente rilevanti e sono descritte nella letteratura scientifica:
Quando le molecole d’acqua assorbono determinate energie elettromagnetiche, si formano domini coerenti: piccole regioni caratterizzate da un maggiore ordine (bassa entropia). Questi domini vengono rapidamente trasmessi alle molecole d’acqua circostanti, in modo simile a un’onda che si propaga in uno stadio.
Quando tali domini incontrano una superficie, formano un sottile strato di molecole d’acqua ordinate, la cosiddetta zona di esclusione (EZ). Senza un apporto costante di domini coerenti, queste EZ sono di breve durata e non possono essere immagazzinate. Tuttavia, svolgono un ruolo cruciale nei processi biologici.
Secondo la teoria dell’elettrodinamica quantistica (QED) dell’acqua (sviluppata da Del Giudice, Preparata e Vitiello), i domini coerenti (CD) si formano nell’acqua liquida sotto l’influenza dei campi elettromagnetici (EMF).
La generazione di questi domini non avviene attraverso una semplice reazione chimica, bensì tramite processi fisici che influenzano la disposizione e le vibrazioni molecolari. I domini coerenti rappresentano uno stato di maggiore ordine locale dell’acqua, indotto dall’interazione con le interfacce e i campi elettromagnetici. Questo fenomeno è centrale per spiegare le proprietà fisiche uniche dell’acqua nei sistemi biologici.
In biologia cellulare, le proprietà dell’acqua — l’assorbimento di energia, la formazione di domini coerenti e l’ordine alle superfici — sono fondamentali per il ripiegamento delle proteine.
Il processo inizia con il rilascio di specifiche energie elettromagnetiche assorbibili da parte dei radicali liberi eccitati. Questa energia viene assorbita dalle molecole d’acqua circostanti e porta alla formazione di domini coerenti, che creano un sottile strato di molecole d’acqua maggiormente ordinate sulla superficie delle proteine non ripiegate.
Successivamente avviene lo scambio entropico cruciale per il ripiegamento proteico. Le proteine non ripiegate esistono in uno stato disordinato (alta entropia). Per ripiegarsi in una proteina più ordinata, esse devono passare a uno stato ordinato (bassa entropia).
L’acqua cede il proprio ordine, le proteine acquisiscono ordine, si ripiegano e diventano strutturate e funzionali.
Il ripiegamento delle proteine è un processo termodinamico controllato da una variazione di entropia tra la proteina e il sottile strato di acqua ordinata che la circonda. Le proteine funzionali si formano quando una catena amminoacidica non ripiegata passa da uno stato di basso ordine (alta entropia) a uno stato di alto ordine (bassa entropia).
L’acqua ordinata, chiamata anche acqua della zona di esclusione (EZ), presenta una bassa entropia perché le sue molecole sono altamente strutturate. Al contrario, una catena amminoacidica non ripiegata ha un’elevata entropia poiché si trova in uno stato disordinato.
Quando una catena amminoacidica non ripiegata è circondata da acqua ordinata a bassa entropia, può avvenire uno scambio entropico. Questa transizione comporta una riduzione dell’ordine negli strati d’acqua attorno alla proteina, consentendo alla proteina stessa di ripiegarsi nella sua struttura tridimensionale altamente ordinata e funzionale.
Questo meccanismo dimostra quanto sia fondamentale la corretta struttura dell’acqua per un efficiente ripiegamento proteico e, di conseguenza, per il corretto funzionamento cellulare.
Il ripiegamento delle proteine è un processo termodinamico complesso che richiede e comporta una variazione di entropia. Questo processo rappresenta un esempio affascinante dell’interazione tra entropia ed entalpia in un sistema biologico.
La variazione netta di entropia durante il ripiegamento proteico è negativa, il che significa che il sistema diventa più ordinato. Questo sembra contraddire il Secondo Principio della Termodinamica, secondo il quale l’entropia deve aumentare in un sistema isolato. Tuttavia, il ripiegamento delle proteine non avviene in un sistema isolato, bensì in soluzione acquosa.
Il processo complessivo è descritto dal criterio di Gibbs‑Helmholtz:
ΔG = ΔH – TΔS
Affinché il ripiegamento avvenga spontaneamente, l’energia libera di Gibbs (ΔG) deve essere negativa.
Il contributo entropico (ΔS) può essere suddiviso in due componenti principali:
La variazione totale di entropia (ΔStotale) del sistema (proteina + acqua) è composta dal contributo negativo della proteina e dal contributo positivo dell’acqua:
ΔStotale=ΔSproteina+ΔSacqua
Il guadagno entropico positivo dell’acqua della soluzione è generalmente sufficientemente grande da compensare, o addirittura superare, la perdita entropica negativa della proteina.
L’effetto idrofobico rappresenta quindi la principale forza motrice del ripiegamento delle proteine, guidata dall’aumento di entropia dell’acqua.